这张图片显示的是蜘蛛网和表面界态所调查区域的分子结构（结构为红色/橙色，位于图片左上角）。氨基酸蛋氨酸的侧链位于该区域的核心它的作用是确保结构的稳定性，图中用高亮的小棒表示。
为什么蜘蛛织的轻丝线要比其他大部分的材料都要牢固呢？来自Würzburg和Mainz大学的科学家通过合作找寻这个问题的答案。他们证明天然的氨基酸蛋氨酸为蛋白质结构域提供了可塑性，而这正是蜘蛛丝的组成部分。这种可塑性从本质上大大增加了蛛网间的结合强度。科学家们已经将他们的发现发表在最近的Nature Communications期刊上。
这项实验是由Würzburg大学生物技术与生物物理学学院的讲师及小组领导Hannes Neuweiler博士组织进行。他已经在蜘蛛丝蛋白领域研究了好几年——或者更准确地说是分子的性能。“蜘蛛丝是人们所发现的自然界中最牢固的材料之一。它的强度比高科技纤维例如凯夫拉或者碳还要强，”Neuweiler说。蜘蛛丝韧性与弹性的独特结合使得它在工业领域极具吸引力。
无论是在航空、纺织业还是医药行业，这种的杰出的材料所具有的潜在应用是巨大的。
虽然合成的蜘蛛丝已经投入到工业中进行大规模的生产并且已经运用在了各种产品中，但是它并不能以自然界中的蜘蛛丝为蓝图制造出具有优良力学性能的产品。在Würzburg研究者们的最新发现可能有助于排除这一短板。
“我们发现网蜘蛛利用一种称为蛋氨酸的特定氨基酸，以前所未知的方式将丝质蛋白紧密连接在一起。”Neuweiler概述了这个实验的中心结果。实验的背景在于：所有的生物都是蛋白质组成的。大自然利用仅有的20种不同的氨基酸构建了所有的蛋白质，这些蛋白质几乎参与了生命体构建的所有过程。在合成为氨基酸线性链之后，大部分的蛋白质折叠成了高度有序的三维结构。
天然氨基酸根据其侧脸的性质可以大致被分为两类。所谓的疏水侧链在水中的溶解度很低。他们通常位于蛋白质的核心并且以稳定的折叠状态存在。疏水侧链或者是水溶性侧链往往存在于蛋白质的表面，他们负责的是几乎无限多样的功能。蛋氨酸属于疏水氨基酸类，但它在大多数的蛋白质中都很罕见。“到目前为止，分子生物学家和蛋白质科学家很少关注这种氨基酸。相比于其他的蛋白质，蛋氨酸侧链被认为没有什么重要的功能，”Neuweiler说。
这个观念现在可能要改变了。与其他19种天然氨基酸的侧链相比，蛋氨酸的侧链非常地灵活。Neuweiler和他的团队证明蜘蛛通过将大量的蛋氨酸放置在丝状蛋白的氨基酸末端结构域的核心来利用蛋氨酸侧链的这一特性。在这里，氨基酸将其柔韧性传递给了结构域的整个结构，从而使整个结构都具有延展性。
蛋白质传统上被认为是刚体。然而，更进一步的研究强调了蛋白质动力学对它功能的重要性。“就像一把可塑形的钥匙，使它的形状与锁相适应，丝质蛋白质的结构域会改变它们的形状使得它与其他的蛋白质紧密相连。”Neuweiler描述这个过程。这种影响从本质上提升了终端域之间的黏连强度。蛋白质疏水核中的蛋氨酸建立的结构，能够显著地改善蛋白质的功能。